El descubrimiento abre la puerta a un tratamiento más eficaz
Les presento a MYC, la proteína amorfa responsable del empeoramiento de la mayoría de los casos de cáncer humano. Investigadores de la Universidad de California en Riverside han hallado la forma de controlarla, lo que abre la esperanza a una nueva era de tratamientos. En las células sanas, MYC ayuda a guiar el proceso de transcripción, en el que la información genética se convierte del ADN en ARN y, finalmente, en proteínas. | En español
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La proteína MYC en acción
Las proteínas MYC (cintas grises) se unen al ADN y favorecen la progresión del cáncer. Investigadores de la UCR desarrollaron una molécula (con forma de pretzel naranja) que se une a MYC, inhibiendo su función promotora del cáncer. (Min Xue/UCR)
En las células sanas, MYC ayuda a guiar el proceso de transcripción, en el que la información genética se convierte del ADN en ARN y, finalmente, en proteínas. "Normalmente, la actividad de MYC está estrictamente controlada. En las células cancerosas, se vuelve hiperactiva y no se regula adecuadamente", explica Min Xue, profesor asociado de Química de la UCR.
"MYC es menos como un alimento para las células cancerosas y más como un esteroide que promueve el rápido crecimiento del cáncer", dijo Xue. "Por eso MYC es el culpable del 75% de todos los casos de cáncer humano".
Al inicio de este proyecto, el equipo de investigación de la UCR creyó que si lograban amortiguar la hiperactividad de MYC, podrían abrir una ventana en la que controlar el cáncer.
Sin embargo, encontrar una forma de controlar MYC fue todo un reto porque, a diferencia de la mayoría de las proteínas, MYC no tiene estructura. "Básicamente, es un cúmulo de aleatoriedad", explica Xue. "Las vías convencionales de descubrimiento de fármacos se basan en estructuras bien definidas, y esto no existe para MYC".
Un nuevo artículo publicado en la revista Journal of the American Chemical Society, del que Xue es autor principal, describe un compuesto peptídico que se une a MYC y suprime su actividad.
En 2018, los investigadores notaron que cambiar la rigidez y la forma de un péptido mejora su capacidad de interactuar con objetivos proteicos sin estructura, como MYC.
"Los péptidos pueden asumir una variedad de formas, formas y posiciones", dijo Xue. "Una vez que los doblas y conectas para formar anillos, no pueden adoptar otras formas posibles, por lo que… » ver todo el comentario
Consiguen controlar la proteína responsable del empeoramiento de la mayoría de los cánceres
www.infosalus.com/asistencia/noticia-consiguen-controlar-proteina-resp
Vía:
Investigadores hallan la forma de frenar la MYC, la proteína responsable del empeoramiento de la mayoría de los casos de cáncer humano, lo que abre la esperanza de una nueva era de tratamientos
twitter.com/europapress/status/1743274642012262844
a) La eficacia se demuestra en cultivos celulares. Sería bueno ver si se puede administrar "in vivo".
b) Es más eficaz a concentraciones altas. Debería verse si es factible en tratamientos.
c) Faltaría ver si tiene/puede tener efectos colaterales en otros tejidos.
Pero repito, el trabajo es brutal. Puede que ellos hayan dado con el inhibidor, otro grupo dé con un sistema para metérselo a las células tumorales, y otro diferente lo pueda sintetizar masivamente a costos aceptables.
La única Francis que conozco es esta.
De todas formas, en esas formaciones subyacentes, debería de estar la anomalía y el problema. Eliminarlas o cambiarlas, antes de llegar a la formación de anillos (caso de esta noticia), debería de centrarse el estudio.
Muy buen comienzo.
Cover image: FatCamera/iStock/Getty